1、RNA 的结构与功能（答案）1.mRNA 是蛋白质生物合成的模板。2.真核细胞 mRNA 的 5-端有帽结构，有助于维持 mRNA 的稳定性，协同 mRNA 从细胞核向细胞质的转运，以及在蛋白质生物合成中促进核糖体和翻译起始因子的结合。3.真核生物和有些原核生物 mRNA 的 3-端有多聚腺苷酸尾的结构，与 5-帽结构共同负责 mRNA 从细胞核向细胞质的转运、维持 mRNA 的稳定性以及翻译起始的调控。4.剪掉内含子（是非编码序列），连接外显子（是构成 mRNA 的序列片段），再经过加帽和加尾修饰后，hnRNA 成为成熟 mRNA。5.tRNA 是蛋白质合成中氨基酸的载体。6.稀有碱基是指除
2、 A、G、C 和 U 外的一些碱基，包括双氢尿嘧碇(DHU)、假尿嘧啶核苷()和甲基化的嘌呤(m7G、m7A)等，tRNA 分子中的稀有碱基均是转录后修饰而成的。7.茎环结构/发夹结构、DHU 环、TC 环、氨基酸臂/接纳茎、反密码子环，所有的 tRNA 都具有相似的倒“L”形的空间结构，稳定 tRNA的三级结构的力是某些碱基之间产生的特殊氢键和碱基堆积力。8.所有 tRNA 的 3-端都是以 CCA 三个核苷酸结束的，tRNA 的 3-端连接着氨基酸。9.tRNA 的反密码子能够识别 mRNA 的密码子。10.以 rRNA 为主要成分的核糖体是蛋白质合成的场所。11.A 位:结合氨酰-tRN
3、A 的氨酰位；P 位:结合肽酰-tRNA 的肽酰位；E 位:释放已经卸载了氨基酸的 tRNA 的排出位。12.原核细胞：小亚基（30S），rRNA:16S；大亚基（50S），rRNA:23S、5S。真核细胞：小亚基（40S），rRNA:18S，大亚基（60S），rRNA:5S、5.8S、28S。13.催化小 RNA（核酶），核仁小 RNA（SnoRNA），核小 RNA（SnRNA），胞质小 RNA（ScRNA）14.非编码小 RNA（sncRNA）:miRNA,siRNA,piRNA,长非编码RNA：lncRNA环状 RNA：circRNA15.GC 的含量越高，Tm 值越高；离子强度越高，T
4、m 值也越高16.把变性条件缓慢地除去后，两条解离的 DNA 互补链可重新互补配对形成 DNA 双链，恢复原来的双螺旋结构。17.将热变性的 DNA 迅速冷却至 4时，两条解离的互补链还来不及形成双链，会保持单链状态，不能发生复性。第三章 酶与酶促反应（答案）1.单体酶：由一条肽链构成的酶。单纯酶：水解后仅有氨基酸组分而无其他组分的酶。结合酶：由蛋白质部分和非蛋白质部分共同组成，蛋白质部分称为酶蛋白，非蛋白质部分称为辅因子。寡聚酶：由多个相同或不同的肽链(即亚基)以非共价键连接组成的酶。多酶体系：在某一代谢途径中，按序催化完成一组连续反应的几种具有不同催化功能的酶彼此聚合形成的一个结构和功能上
5、的整体。多功能酶：在一条肽链上同时具有多种不同的催化功能的酶。同工酶：是指催化相同的化学反应,但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。2.决定酶促反应类型的是辅因子，决定酶促反应特异性和催化机制的是酶蛋白。3.酶分子中能与底物特异地结合并催化底物转变为产物的具有特定三维结构的区域称为酶的活性中心。4.不一定，有些必需基团位于酶的活性中心内（结合和催化），有些必需基团位于酶的活性中心外（调节），活性中心外的必需基团虽然不直接参与催化作用，却为维持酶活性中心的空间构象和（或）作为调节剂的结合部位所必需。5.LDH1 在心肌含量最高；LDH5(M4)在骨骼肌含量最高6.脑中含 CK1
6、（BB 型），心肌中含 CK2（MB 型），骨骼肌中含 CK3（MM型）7.在化学反应前后都没有质和量的改变；只能催化热力学允许的化学反应；只能加速反应的进程，而不改变反应的平衡点。8.酶对底物具有极高的催化效率；酶对底物具有高度的特异性；酶具有可调节性；酶具有不稳定性。9.诱导契合作用；邻近效应与定向排列；表面效应。10.普通酸碱催化（质子转移）和共价催化（基团转移）11.再随着S的不断增加，以至于所有酶的活性中心均被底物所饱和，v 便不再增加，此时 v 达最大反应速率（Vmax）。Km 值等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度。12.当底物浓度较低时，酶没有被饱和，随着底物浓度的增
7、加，反应速率越来越快，呈线性关系。13.当底物浓度极大时，全部的酶都已经被饱和，处于 Vmax 也就是最大反应速率，再增大底物浓度已经无法提升反应速率，此时要增加反应速率，只能通过提高酶的浓度，增加 Vmax。14.竞争性抑制：Km 增大，Vmax 不变。丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用；磺胺类药物与对氨基苯甲酸的化学结构相似，竞争性地与二氢蝶酸合酶结合，抑制 FH2 以至于 FH4 合成，干扰一碳单位代谢，进而干扰核酸合成。15.非竞争性抑制：Km 不变，Vmax 降低。亮氨酸对精氨酸酶的抑制；毒毛花苷 G（哇巴因）对细胞膜 Na+,K+-ATP 酶的抑制；麦芽糖对淀粉酶的抑制。16.反竞争性抑制：Km 降低，Vmax 降低；苯丙氨酸对胎盘型碱性磷酸酶的抑制。17.快速调节包括：1、别构调节 2、化学修饰 3、酶原激活；缓慢调节主要是对酶含量的调节，包括 1、酶蛋白合成的诱导或阻遏 2、酶的降解。18.组织蛋白降解的溶酶体途径(非 ATP 依赖性蛋白质降解途径)，由溶酶体内的组织蛋白酶非选择性催化分解一些膜结合蛋白、长半寿期蛋白和细胞外的蛋白。19.组织蛋白降解的胞质途径(ATP依赖性泛素介导的蛋白降解途径)，主要降解异常或损伤的蛋白质，以及几乎所有短半寿期(10 分钟至 2小时)的蛋白质。